9 Noviembre 2019
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS: PROTEÍNAS
Una de las últimas entradas al blog que tenemos que realizar para este primer trimestre trata sobre las proteínas. En esta entrada hemos tenido que realizar una serie de preguntas de selectividad y otros ejercicios y junto a ello, un esquema del tema completo de las proteínas.
Las proteínas son moléculas formadas principalmente por aminoácidos los cuales se unen entre sí mediante un enlace peptídico.
El orden y la disposición de los aminoácidos depende del código genético de cada persona. Están compuestas por Hidrógeno, Carbono, Oxígeno y Nitrógeno, y la mayoría de ellas también contienen Fósforo y Azufre.
Las encontramos presentes en todas las células del cuerpo, además de ello participan en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen en el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su alto contenido en nitrógeno el cual no está presente en otra moléculas.
P R O T E Í N A S
ACTIVIDADES
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
La actividad biológica de una proteína podemos decir que depende en parte de la disposición espacial en la que se dispone la cadena polipeptídica. Esta cadena sufre unos plegamientos y dichos plegamientos proporcionan una gran complejidad a la estructura de las proteína. Se diferencian cuatro niveles distintos, los cuales conocemos como estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de estas se constituye a partir de la anterior.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria encontramos enlaces peptídicos entre los aminoácidos y enlaces covalentes entre los elementos que forman los aminoácidos.
En la estructura secundaria se establecen enlaces de hidrógeno intra o intercatenarios, dependiendo del tipo de estructura secundaria, si hablamos de alfa hélice diremos que tiene enlaces intercatenarios, si hablamos de beta decimos que tiene enlaces intracatenarios y por último, la hélice de colágeno que establece enlaces covalente y de hidrógeno.
En la estructura terciaria se observan gran variedad de enlaces como los enlaces disulfuro, los enlaces de hidrógeno, los enlaces Wan der Waals o también interacciones iónicas.
En la estructura cuaternaria podemos encontrar enlaces débiles no covalentes o enlaces disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
La α-queratina es una proteína que presenta una estructura en α- hélice.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
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Solubilidad. Esta propiedad se debe a varios factores como por ejemplo el ph. Los cambios de ph influyen en la solubilidad de las proteínas ya que estas modifican el grado de ionización de los radicales polares. Las proteínas que tienen conformación filamentosa son insolubles en agua mientras que las que tienen conformación globular son solubles en agua. Esto es debido al elevado peso molecular que suelen tener forma de dispersiones coloidales.
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Capacidad amortiguadora. Las proteínas al estar compuestas por aminoácidos tienen un comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse a la vez como un ácido y como una base. Debido a esto las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de ph del medio (disoluciones tampón o amortiguadoras)
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
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Contráctil. Esta función hace posible la movilidad. Como por ejemplo: la flagelina la cual forma parte del flagelo y que hace posible la movilidad de las bacterias, la actina y la miosina que son las responsables de la contracción muscular.
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Defensa. Esta función la realizan las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos, son producidos cuando en el interior del organismo entran sustancias extrañas, denominadas antígenos.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización es el proceso por el cual las proteínas pierden la configuración espacial que les caracteriza y como consecuencia de ello pierden sus propiedades y dejan de realizar su función. Esto ocurre cuando la proteína se encuentra en condiciones ambientales desfavorables, lo que produce la rotura de los enlaces como pueden ser los puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals o interacciones hidrofóbicas que mantienen las estructuras primaria, secundaria y cuaternaria, mientras tanto, los enlaces peptídicos no se ven afectados por lo que la estructura primaria no se destruye.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Un aminoácido lo denominamos anfótero cuando se comporta a la misma vez tanto como ácido y como base. Esto sucede ya que el grupo carboxilo o ácido libera protones y el grupo básico o amino capta protones. Debido a que los aminoácidos tienen un comportamiento anfótero mantienen constante el Ph del medio.
ACTIVIDADES PAU
1. En la siguiente reacción dos monómeros
reaccionan para formar un dímero.
a) ¿Qué molécula son estos monómeros?
¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra
esta unión?
Los monómeros que vemos en la fotografía
son aminoácidos y la unión que se muestra es
en péptidos o proteínas, más concretamente
en polipéptidos.
b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?¿ Cuales son las características de este enlace?
El enlace que se forma entre estos monómeros es enlace peptídico. El enlace peptídico tiene carácter como de doble enlace, lo que hace que no pueda girar libremente, por lo que los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos de Carbono a los que se unen, se encuentren en el ambos en el mismo plano.
c) Cita dos ejemplos de macromolécula e indica su función.
Como ejemplos podemos nombrar la hemoglobina la cual actúa como el transporte de oxígeno en la sangre, las histonas las cuales estan asociadas al ADN, la miosina que participa en la contracción de los músculos...entre otras.
2.Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.
El mantenimiento de la estructura secundaria se debe principalmente a los enlaces de hidrógeno que se establecen entre los grupos -NH- y -CO- del enlace peptídico. El mantenimiento de la estructura terciaria se produce debido a las interacciones entre las cadenas de los laterales de los aminoácidos. Estas interacciones que encontramos pueden ser: puentes disulfuro, interacciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas, puentes de hidrógeno entre grupos polares no iónicos, fuerzas de Van der Waals, y por último, interacciones hidrofóbicas.
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros?¿A qué se debe esta característica?
Los aminoácidos pueden comportarse tanto como ácidos o como bases en función del pH del medio y que esto sucede debido a la presencia de un grupo amino y un grupo carboxilo en su estructura.
4. En relación a la estructura de proteínas:
a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
La estructura terciaria podemos decir que es la estructura tridimensional que se origina por el plegamiento de la cadena polipeptídica en el espacio y en la que se producen interacciones entre determinadas zonas de la cadena. Estas interacciones pueden ser: interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y por último, puentes disulfuro.
Sí que existe un nivel estructural superior como lo es la estructura cuaternaria. Ocurre únicamente cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas o subunidades con enlaces débiles no covalentes.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad enzimática. Explica qué proceso justifica esta observación.
El proceso que justifica esta observación es la desnaturalización de la proteína por el aumento de la temperatura, es decir que la proteína ha perdido su estructura tridimensional o su conformación nativa y, por lo tanto, pierde su función.
